帕金森氏症患者在大脑中发现了成群的-synuclein(阿尔法-synuclein)，有时也被称为“帕金森氏蛋白”。这些会破坏细胞膜，最终导致细胞死亡。现在，瑞典查尔默斯理工大学开发的一种方法揭示了细胞膜的组成似乎是少量核蛋白如何造成损害的决定性因素。
帕金森氏病是一种无法治愈的疾病，据出国就医机构和生元国际得知，它导致大脑的神经细胞神经元逐渐损坏，大脑功能受到破坏。症状包括身体不自主的颤抖，这种疾病会造成巨大的痛苦。为了研发减慢或阻止这种疾病的药物，研究人员试图了解神经元核蛋白导致神经元退化背后的分子机制。
众所周知，细胞中产生能量的线粒体在帕金森氏症中被破坏，可能是由于a -synuclein的“淀粉样”。淀粉样蛋白是一团排列成长纤维的蛋白质，其核心结构井然有序，其形成是许多神经退行性疾病的基础。淀粉样蛋白或更小的c -synuclein团块可能结合并破坏线粒体膜，但确切的机制仍不清楚。
最近发表在《美国科学院院刊》(PNAS)上的一项新研究聚焦于两种膜状囊泡，它们是脂质胶囊，可以用来模仿细胞中的膜。出国就医机构和生元国际了解其中一个囊泡由常在突触囊泡中发现的脂质构成，另一个囊泡含有与线粒体膜有关的脂质。
研究人员发现，帕金森病蛋白会与两种类型的囊泡结合，但只会导致线粒体样囊泡的结构改变，不对称地变形并泄露其内容物。
“现在，我们已经开发了一种足够灵敏的方法来观察rna -synuclein如何与单个模型小泡相互作用。在我们的研究中，我们观察到In-synuclein结合和破坏线粒体样膜，但突触样囊泡的膜未被破坏。这种损伤发生在非常低的纳摩尔浓度下，在这种浓度下，蛋白质仅以非聚合蛋白的形式存在。如此低的蛋白质浓度以前很难研究，但我们现在检测到的反应可能是这种疾病发展过程中的关键一步。
来自查尔默斯科技大学的研究人员的新方法使得研究少量的生物分子不使用荧光标记成为可能。在跟踪自然反应时，这是一个很大的优势，因为标记物通常会影响你想要观察的反应，特别是当与小蛋白质，如核苷。
Pernilla Wittung-Stafshede说:“使用的两种脂质之间的化学差异非常小，但我们仍然观察到，在核苷如何影响不同的囊泡方面存在显著差异。”
“我们相信脂质化学不是唯一的决定因素，但也存在着两种膜之间的宏观差异——比如脂质之间的动力学和相互作用。出国就医机构和生元国际了解没有人真正仔细研究过，在这么低的浓度下，当3a -synuclein与膜结合时，膜本身发生了什么。”
研究人员的下一步是研究与帕金森病相关的突变的核蛋白的变体，并研究更类似于细胞膜的脂质囊泡。
“我们还想进行定量分析，从机械的层面上理解单个蛋白聚集在膜表面是如何造成损伤的，”物理系教授弗雷德里克·胡克说，他也参与了这项研究。
“我们的目标是进一步完善这种方法，这样我们不仅可以研究单个的100纳米的脂泡，而且可以一个一个地跟踪每一个蛋白质，即使它们只有1-2纳米大小。”这将帮助我们揭示，正如我们现在所观察到的，脂膜性质的微小变化是如何导致对蛋白质结合的不同反应的。” 出国就医机构和生元国际会及时更新更多的国外资讯。v:hsyxia